Jewiki unterstützen. Jewiki, die größte Online-Enzy­klo­pädie zum Judentum.

Helfen Sie Jewiki mit einer kleinen oder auch größeren Spende. Einmalig oder regelmäßig, damit die Zukunft von Jewiki gesichert bleibt ...

Vielen Dank für Ihr Engagement! (→ Spendenkonten)

How to read Jewiki in your desired language · Comment lire Jewiki dans votre langue préférée · Cómo leer Jewiki en su idioma preferido · בשפה הרצויה Jewiki כיצד לקרוא · Как читать Jewiki на предпочитаемом вами языке · كيف تقرأ Jewiki باللغة التي تريدها · Como ler o Jewiki na sua língua preferida

Casein

Aus Jewiki
Zur Navigation springen Zur Suche springen
Dickmilch unter dem Mikroskop mit Fettkügelchen und geronnenen Kaseinmassen (dunkel)
Aus Milch durch Denaturierung ausgefälltes Casein.

Casein oder Kasein (lat. caseus ‚Käse‘) ist der Name für den Proteinanteil der Milch, der zu Käse weiterverarbeitet wird und nicht in die Molke gelangt. Es ist eine Mischung aus mehreren Proteinen (αS1-, αS2-, β-, κ-Casein) und dient der Speicherung und Transport von Protein, Calcium und Phosphat zum Neugeborenen. Casein bildet in der Milch zusammen mit Calciumphosphat und anderen Bestandteilen Micellen, die das Calciumphosphat gelöst halten und die Milch im Magen zu einem Klumpen aggregieren, was die Verdauung erleichtert.[1]

Casein macht den Großteil der Proteine in Quark (Topfen) und Käse aus, die durch Gerinnung des Caseins ihre feste Konsistenz erhalten. Casein wird nicht nur als Lebensmittel, sondern auch als Bindemittel und pharmazeutischer Hilfsstoff verwendet. Casein gehört zu den häufigsten Auslösern von Kuhmilchallergie.[2][3] Die Caseine sind die häufigsten Milchproteine, die etwa 80 % der Gesamtproteinmenge in der Milch ausmachen. Die übrigen Proteine werden auch als Molkenproteine zusammengefasst.

Zusammensetzung

Als Beispiel die folgende Tabelle, die die Bestandteile des Kuh-Casein auflistet.

Protein Menge im
Liter Kuhmilch[4]
Anzahl
Aminosäuren
UniProt-Eintrag
αS1-Casein (Kuh) 10,7 g 199 P02662
αS2-Casein (Kuh) 2,8 g 207 P02663
β-Casein (Kuh) 8,6 g 209 P02666
κ-Casein (Kuh) 3,1 g 169 P02668
26 g insgesamt

Im Gegensatz zur Kuhmilch sind in der Menschenmilch das β- und das κ-Casein die Hauptproteine. Die folgende Tabelle enthält Einzelheiten und Links über Casein in menschlicher Milch.

Protein Gen Chromosom Anzahl
Aminosäuren
OMIM-Eintrag UniProt-Eintrag
αS1-Casein (Mensch) CSN1S1 4q21.1 170 115450 P47710
Casein S2α-like A (Mensch) CSN1S2A 4q13.3 27 - Q8IUJ1
β-Casein (Mensch) CSN2 4q21.1 211 115460 P05814
κ-Casein (Mensch) CSN3 4q21.1 162 601695 P07498

Bedeutung

Casein ist für das junge Säugetier die wichtigste Protein-, Calcium- und Phosphatquelle. Kuhmilch enthält 2,6 % Casein (d. h. etwa 26 g/L; bei einmägigen Säugetieren bedeutend weniger) und macht etwa 80 % des Gesamtmilchproteins aus.[5]

Eigenschaften

Im Gegensatz zu den meisten anderen Eiweißen ist micellares Casein bis 120 °C hitzebeständig. Wenn Casein durch Zugabe von Säure aus der Milch gefällt wurde, ist es nur gering wasserlöslich, so dass es zum erneuten Anmischen mit Wasser durch eine Lauge neutralisiert („aufgeschlossen“) werden muss. Die ursprüngliche micellare Struktur geht beim Ausfällen mit Säuren verloren.[6]

Verdauung

Durch die Erhitzung, Säurezugabe oder verstärkt durch Zugabe des Enzyms Pepsin findet ein Teilabbau des Caseins statt, was Käse und Quark leichter verdaulich macht als Rohmilch.

Casein kann bei Menschen als Allergen wirken und sehr heftige, sogar lebensbedrohliche Reaktionen auslösen. Diese ist nicht mit einer Laktoseintoleranz zu verwechseln, bei der es sich um eine enzymbedingte Unverträglichkeit gegenüber Milchzucker handelt.

Die Verdauung von Casein geht sehr langsam vonstatten. Sie kann bis zu acht Stunden betragen. Diesen Vorteil machen sich Sportler (insbesondere Bodybuilder) zu eigen, um (beispielsweise über Nacht) eine Aminosäureversorgung über mehrere Stunden zu erreichen.

Weiterhin scheint es, dass manche Menschen Casein (ebenso wie auch Gluten, d. h. Getreide-Klebereiweiß) nicht vollständig verdauen können, und dass die in diesem Fall zurückbleibenden unverdauten Peptide, auch Exorphine genannt, auf das Gehirn und Nervensystem dieser Menschen eine Opioid-artige Wirkung entfalten.

Gewinnung

Natives Casein wird hauptsächlich durch Mikrofiltration gewonnen. Als Trennkriterium dient dabei die Partikelgröße. Im Retentat verbleiben hauptsächlich Caseine und kleinere Anteile an Molkenprotein sowie Lactose, im Permeat befinden sich hauptsächlich Mineralsalze, Lactose, Molkenproteine und kleine Anteile an Caseinsubmicellen.

Denaturiertes bzw. funktionell verändertes Casein bzw. Caseinat lässt sich mit Hilfe einer Säurefällung und anschließender Neutralisierung mittels Calciumhydroxid, Kaliumhydroxid oder Natronlauge herstellen. Durch Filtration oder Zentrifugation wird anschließend das denaturierte Casein abgetrennt. In den meisten Fällen wird das zu fällende Protein mittels verschiedener Verfahren zuvor aufkonzentriert.

Verwendung

Aufbereitungsanlage für Casein

Casein wird technisch neben der Nutzung als Lebensmittel auch als Rohstoff für verschiedene Verarbeitungszwecke verwendet. Dabei spielt insbesondere seine Nutzung als Bindemittel in Kaseinfarben, als Kaseinleim (z. B. als Etikettierleim bei der Etikettierung) oder auch als Fotolack in der Ätztechnik eine Rolle. Caseinleim soll schon von den chinesischen und ägyptischen Schreinern des Altertums zum Verleimen von Möbeln genutzt worden sein. Färber benutzten Casein als Bindemittel beim Färben von Leder und Stoffen.

Vom Ende des 19. Jahrhunderts bis in die 1930er Jahre war es Ausgangsmaterial für den Kunststoff Galalith, der u. a. für Knöpfe und Schmuck, aber auch zu Isolationszwecken für elektrische Anlagen verwendet wurde. Friedrich Ernst Todtenhaupt (1873–1919) unternahm mit der Galalith-Gesellschaft Anfang des 20. Jahrhunderts auch Versuche, Kunstseide daraus herzustellen, sie waren aber nicht erfolgreich. Caseinhydrolysate oder Peptone aus Casein werden in der Mikrobiologie zum Teil als Bestandteil von Nährböden oder Nährlösungen zur Kultivierung von Mikroorganismen verwendet, beispielsweise im Casein-Soja-Pepton-Agar.

Historisch diente Casein zudem dazu, die Zusammensetzung der Proteine zu studieren. So wurden erstmals die Aminosäuren L-Tyrosin (1846 durch Justus von Liebig), L-Lysin (1889 durch Edmund Drechsel), L-Tryptophan (1902 durch Frederick Hopkins) und L-Methionin (1922 durch John Howard Mueller) aus Casein isoliert.[7]

Literatur

  • The Merck Index, 10th Ed. (1983), Rahway, NJ

Weblinks

Wikibooks Wikibooks: Caseinherstellung – Lern- und Lehrmaterialien
Wiktionary: Kasein – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen

Einzelnachweise

  1. The Dairy Science and Technology eBook: Structure: The Casein Micelle, abgerufen am 9. Januar 2015.
  2. T. Nakano, N. Shimojo, Y. Morita, T. Arima, M. Tomiita, Y. Kohno: Sensitization to casein and beta-lactoglobulin (BLG) in children with cow's milk allergy (CMA). In: Arerugi. 59, Nr. 2, Februar 2010, S. 117–22. PMID 20212353.
  3. Deutscher Allergiker- und Asthmabund zu Milcheiweißallergie (Memento vom 21. November 2010 im Internet Archive).
  4. The Dairy Science and Technology eBook: Dairy Chemistry and Physics: Milk Proteins, abgerufen am 9. Januar 2015.
  5. Informationen zu Proteinen auf Chemgapedia.de, abgerufen im Februar 2016
  6. in der Lebensmittelindustrie, Prof. Dr. Herbert Weber, abgerufen im Februar 2016
  7. S. Hansen: Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois. Berlin 2015.
Dieser Artikel basiert ursprünglich auf dem Artikel Casein aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der Doppellizenz GNU-Lizenz für freie Dokumentation und Creative Commons CC-BY-SA 3.0 Unported. In der Wikipedia ist eine Liste der ursprünglichen Wikipedia-Autoren verfügbar.