Threonin

Strukturformel
	Strukturformel von L-Threonin, dem natürlich vorkommenden Isomer
Allgemeines
Name	Threonin
Andere Namen	2-Amino-3-hydroxybutansäure; α-Amino-β-hydroxybuttersäure; Abkürzungen: Thr (Dreibuchstabencode); T (Einbuchstabencode); ; THREONINE (INCI);
Summenformel	C4H9NO3
CAS-Nummer	72-19-5 (L-Threonin); 632-20-2 (D-Threonin); 28954-12-3 (L-allo-Threonin); 24830-94-2 (D-allo-Threonin); 80-68-2 (unspez.);
PubChem	6288
ATC-Code	V06
DrugBank	DB00156
Kurzbeschreibung	farbloser Feststoff mit charakteristischem Geruch
Eigenschaften
Molare Masse	119,12 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Schmelzpunkt	255 °C (Zersetzung, L-Threonin)
pKs-Wert	pKS, COOH = 2,17 (L-Threonin); pKS, NH3+ = 9,00 (L-Threonin); pI = 5,59 (L-Threonin);
Löslichkeit	schlecht in Wasser (90 g·l−1 bei 20 °C); unlöslich in organischen Lösungsmitteln; praktisch unlöslich in Ethanol, Diethylether und Chloroform;
Sicherheitshinweise
	Bitte die eingeschränkte Gültigkeit der Gefahrstoffkennzeichnung bei Arzneimitteln beachten
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung	keine GHS-Piktogramme
	keine GHS-Piktogramme
H- und P-Sätze	H: keine H-Sätze
	P: keine P-Sätze
Toxikologische Daten	3098 mg·kg−1 (LD50, Ratte, i.p.)
	Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Threonin, abgekürzt Thr oder T, ist in seiner natürlichen L-Form eine essentielle proteinogene α-Aminosäure.

Im Threonin findet sich am β-Kohlenstoffatom (= 3-Position) eine Hydroxygruppe; es kann auch als 3-Methyl-Serin oder 3-hydroxyliertes Desmethyl-Valin betrachtet werden. Aufgrund der Hydroxygruppe ist Threonin wesentlich polarer und reaktiver als Valin.

Threonin wird zu den polaren Aminosäuren gezählt. Es kann an seiner Hydroxygruppe phosphoryliert werden, was bei der Regulation von Enzymen eine Rolle spielen kann.

Stereochemie

Threonin hat zwei stereogene Zentren an den Kohlenstoffatomen in 2- und 3-Position. Daher gibt es vier Stereoisomere des Threonins mit folgenden absoluten Konfigurationen: (2S,3R), (2R,3S), (2S,3S) und (2R,3R). Das in den Proteinen gebunden enthaltene L-Threonin besitzt (2S,3R)-Konfiguration und wird auch (2S,3R)-2-Amino-3-hydroxy-butansäure (Bezeichnung gemäß der IUPAC-Nomenklatur) genannt. Die anderen drei Stereoisomere [(2R,3S)-Threonin, (2S,3S)-allo-Threonin und (2R,3R)-allo-Threonin] des L-Threonins besitzen nur geringe Bedeutung.

Wenn von „Threonin“ ohne weiteren Namenszusatz (Präfix) gesprochen wird, ist gemeinhin L-Threonin gemeint.

Isomere von Threonin
Name	L-Threonin	D-Threonin	L-allo-Threonin	D-allo-Threonin
Andere Namen	(2S,3R)-2-Amino-3-hydroxybutansäure	(2R,3S)-2-Amino-3-hydroxybutansäure	(2S,3S)-allo-2-Amino-3-hydroxybutansäure	(2R,3R)-allo-2-Amino-3-hydroxybutansäure
Strukturformel
CAS-Nummer	72-19-5	632-20-2	28954-12-3	24830-94-2
CAS-Nummer	80-68-2 (unspez.)
EG-Nummer	200-774-1	211-171-8	249-327-2	246-488-0
EG-Nummer	201-300-6 (unspez.)
ECHA-Infocard	100.000.704	100.010.157	100.044.829	100.042.247
ECHA-Infocard	100.001.183 (unspez.)
PubChem	Eintrag 6288 in der PubChem-Datenbank des National Center for Biotechnology Information (NCBI)	Eintrag 69435 in der PubChem-Datenbank des National Center for Biotechnology Information (NCBI)	Eintrag 99289 in der PubChem-Datenbank des National Center for Biotechnology Information (NCBI)	Eintrag 90624 in der PubChem-Datenbank des National Center for Biotechnology Information (NCBI)
PubChem	Eintrag 205 in der PubChem-Datenbank des National Center for Biotechnology Information (NCBI) (unspez.)
DrugBank	DB00156	DB03700	−	−
DrugBank	− (unspez.)
FL-Nummer	17.021 (unspez.)
Wikidata	Q186521	Q44073885	Q27103859	Q27094610
Wikidata	Q60662943 (unspez.)

Vorkommen

Threonin ist Bestandteil von tierischen und pflanzlichen Proteinen. Der Tagesbedarf für Erwachsene wird mit etwa 16 mg pro kg Körpergewicht angenommen.^[7] Die folgenden Beispiele für den Gehalt an Threonin beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil am Gesamtprotein angegeben.^[8]

Lebensmittel	Protein	Threonin	Anteil
Rindfleisch, roh	21,26 g	849 mg	4,0 %
Hähnchenbrustfilet, roh	23,09 g	975 mg	4,2 %
Lachs, roh	20,42 g	860 mg	4,2 %
Hühnerei	12,58 g	556 mg	4,4 %
Kuhmilch, 3,7 % Fett	0 3,28 g	148 mg	4,5 %
Walnüsse	15,23 g	596 mg	3,9 %
Weizen-Vollkornmehl	13,70 g	395 mg	2,9 %
Mais-Vollkornmehl	0 6,93 g	261 mg	3,8 %
Reis, ungeschält	0 7,94 g	291 mg	3,7 %
Erbsen, getrocknet	24,55 g	872 mg	3,6 %

Alle diese Nahrungsmittel enthalten L-Threonin chemisch gebunden als Proteinbestandteil, nur ausnahmsweise freies L-Threonin. In Fischen sind die Anti-Frost-Proteine fast ausschließlich aus L-Threonin und L-Alanin aufgebaut.^[9]

Geschichte

Der amerikanische Biochemiker William Cumming Rose beschäftigte sich während seiner wissenschaftlichen Laufbahn intensiv mit der Bedeutung von Aminosäuren für die Ernährung.^[10] Bei Versuchen an Ratten in den 1930er Jahren musste er feststellen, dass die Fütterung mit den bis dahin bekannten 19 Aminosäuren nicht für ein Wachstum der Ratten ausreichte.^[11] Daraufhin suchte er systematisch nach einer weiteren essentiellen Aminosäure; schließlich konnte er sie aus Fibrin isolieren und ihrer Struktur nach identifizieren.^[12] Mit dieser als Threonin bezeichneten Aminosäure war damit die letzte der kanonischen proteinogenen Aminosäuren entdeckt. Der Name Threonin wurde aufgrund der Threose-Grundstruktur dieser Aminosäure gewählt.

Eigenschaften

Die hier angegebenen Daten beziehen sich nur auf L-Threonin und D-Threonin.

Restname: Threonyl
Seitenkette: hydrophil
isoelektrischer Punkt: 5,64^[13]
Van-der-Waals-Volumen: 93
Lipidlöslichkeit: log K_OW = −0,7

Biosynthese

Da L-Threonin zu den essentiellen Aminosäuren gehört, muss L-Threonin mit der Nahrung durch L-Threonin-haltige Proteine aufgenommen werden. In Pflanzen und Mikroorganismen beginnt die Biosynthese des L-Threonins ausgehend vom L-Aspartat, dessen Ursprünge (Oxalacetat) dem Citratcyclus entstammen. Das L-Aspartat wird über zwei Zwischenstufen, mittels entsprechender Enzyme (Aspartatkinase, Aspartatsemialdehyd-Dehydrogenase, Homoserindehydrogenase) zum L-Homoserin umgesetzt. In einem weiteren Schritt wird der primäre Alkohol vom L-Homoserin von einer Homoserinkinase phosphoryliert. Dieses Phosphohomoserin wird im letzten Schritt von der Homoserinphosphat-Mutaphosphatase (PLP) zum L-Threonin umgesetzt.

Abbau

Für Abbau inklusive Strukturformeln siehe Abschnitt Weblinks

L-Threonin wird entweder zu Acetaldehyd sowie Glycin abgebaut, was von der Threonin-Aldolase (EC 4.1.2.5) katalysiert wird. Die Aminosäure kann aber auch zu Propionyl-CoA umgesetzt werden.

Herstellung

L-Threonin kann nach der Extraktionsmethode mit Hilfe von Ionenaustauschern aus Protein-Hydrolysaten gewonnen werden. Vorwiegend wird L-Threonin heute jedoch durch Fermentation hergestellt.

Verwendung

Als Bestandteil von Aminosäure-Infusionslösungen [Aminoplasmal^® (D), Aminosteril^®-N-Hepa (D), Primene^® (A)] zur parenteralen Ernährung findet L-Threonin, neben anderen Aminosäuren, breite Anwendung in der Humanmedizin. Für Patienten mit gestörter Verdauung wurde eine oral anzuwendende „chemisch definierte Diät“ entwickelt, die L-Threonin enthält. In dieser Diät bilden die Aminosäuren die Stickstoffquelle; alle lebensnotwendigen Nährstoffe liegen in chemisch genau definierter Form vor.^[14]

Viele Getreidesorten weisen einen zu geringen Gehalt einer essentiellen Aminosäure auf. Durch diesen Mangel an nur einer Aminosäure sinkt die Verwertbarkeit aller aufgenommenen Aminosäuren auf den durch die in zu geringer Menge enthaltene essentielle Aminosäure („limitierende Aminosäure“)^[14] bestimmten Wert. Man steigert den Nährwert des Getreides dann durch den gezielten Zusatz geringer Mengen jener essentieller Aminosäuren, die darin defizitär sind. Mit Ausnahme von Mais enthalten die meisten Getreidearten weniger L-Threonin als von den Nutztieren benötigt wird. Der Zusatz von L-Threonin zu Mischfutter ist in der Futtermittel-Industrie verbreitet und schont so natürliche Ressourcen.

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Threonin-, Glycin- und Serin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

Wiktionary: Threonin – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen

Einzelnachweise

↑ Eintrag zu THREONINE in der CosIng-Datenbank der EU-Kommission, abgerufen am {{{Datum}}}.
↑ ^2,0 ^2,1 ^2,2 Datenblatt Threonin (PDF) bei Merck, abgerufen am {{{Datum}}}.
↑ ^3,0 ^3,1 Datenblatt L-Threonine, 98+% bei AlfaAesar, abgerufen am {{{Datum}}} (JavaScript erforderlich).
↑ ^4,0 ^4,1 ^4,2 Carl S. Vestling, Donald T. Warner: The isoelectric points of threonine and some related compounds. In: Journal of Biological Chemistry. 144, Nr. 3, 1942 S. 687–690 (http://www.jbc.org/cgi/reprint/144/3/687.pdf).
↑ L-Threonin. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am {{{Datum}}}.
↑ Datenblatt Threonin bei Sigma-Aldrich, abgerufen am {{{Datum}}} (PDF).
↑ D. H. Baker: Tolerance for branched-chain amino acids in experimental animals and humans, in: J. Nutr., 2005, 135 (6), S. 1585S–1590S; PMID 15930474.
↑ Nährstoffdatenbank des US-Landwirtschaftsministeriums, 21. Auflage.
↑ G. C. Barrett: Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall, London, New York, 1985, S. 11, ISBN 0-412-23410-6.
↑ S. Hansen: Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois. (Memento vom 15. Juni 2016 im Internet Archive) Berlin 2015.
↑ W. C. Rose, Feeding experiments with mixtures of highly purified amino acids: I. The inadequacy of diets containing nineteen amino acids, J Biol Chem, Band 94, S. 155ff (1931)
↑ W. C. Rose, R. H. McCoy und C. E. Meyer, Feeding experiments with mixtures of highly purified amino acides: VIII. Isolation and identification of a new essential amino acid, J Biol Chem, Band 112, S. 283ff. (1935).
↑ Bernd Hoppe und Jürgen Martens: Aminosäuren – Herstellung und Gewinnung, in: Chemie in unserer Zeit, 1984, 18, S. 73–86; doi:10.1002/ciuz.19840180302.
↑ ^14,0 ^14,1 Yoshiharu Izumi, Ichiro Chibata, Tamio Itoh: Herstellung und Verwendung von Aminosäuren, in: Angewandte Chemie (Zeitschrift), 1978, 90 (3), S. 187–194; doi:10.1002/ange.19780900307.

Proteinogene Aminosäuren

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[CosIng-1] Eintrag zu THREONINE in der CosIng-Datenbank der EU-Kommission, abgerufen am {{{Datum}}}.

[merck-2] 2,0 ^2,1 ^2,2 Datenblatt Threonin (PDF) bei Merck, abgerufen am {{{Datum}}}.

[Alfa-3] 3,0 ^3,1 Datenblatt L-Threonine, 98+% bei AlfaAesar, abgerufen am {{{Datum}}} (JavaScript erforderlich).

[carl-4] 4,0 ^4,1 ^4,2 Carl S. Vestling, Donald T. Warner: The isoelectric points of threonine and some related compounds. In: Journal of Biological Chemistry. 144, Nr. 3, 1942 S. 687–690 (http://www.jbc.org/cgi/reprint/144/3/687.pdf).

[5] L-Threonin. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am {{{Datum}}}.

[6] Datenblatt Threonin bei Sigma-Aldrich, abgerufen am {{{Datum}}} (PDF).

[7] D. H. Baker: Tolerance for branched-chain amino acids in experimental animals and humans, in: J. Nutr., 2005, 135 (6), S. 1585S–1590S; PMID 15930474.

[8] Nährstoffdatenbank des US-Landwirtschaftsministeriums, 21. Auflage.

[Barrett-9] G. C. Barrett: Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall, London, New York, 1985, S. 11, ISBN 0-412-23410-6.

[10] S. Hansen: Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois. (Memento vom 15. Juni 2016 im Internet Archive) Berlin 2015.

[11] W. C. Rose, Feeding experiments with mixtures of highly purified amino acids: I. The inadequacy of diets containing nineteen amino acids, J Biol Chem, Band 94, S. 155ff (1931)

[12] W. C. Rose, R. H. McCoy und C. E. Meyer, Feeding experiments with mixtures of highly purified amino acides: VIII. Isolation and identification of a new essential amino acid, J Biol Chem, Band 112, S. 283ff. (1935).

[Hoppe-13] Bernd Hoppe und Jürgen Martens: Aminosäuren – Herstellung und Gewinnung, in: Chemie in unserer Zeit, 1984, 18, S. 73–86; doi:10.1002/ciuz.19840180302.

[Izumi-14] 14,0 ^14,1 Yoshiharu Izumi, Ichiro Chibata, Tamio Itoh: Herstellung und Verwendung von Aminosäuren, in: Angewandte Chemie (Zeitschrift), 1978, 90 (3), S. 187–194; doi:10.1002/ange.19780900307.

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