Isoleucin

Strukturformel
	L-Isoleucin; Strukturen weiterer Isomere siehe Stereoisomerie
Allgemeines
Name	Isoleucin
Andere Namen	α-Amino-β-methylvaleriansäure; 2-Amino-3-methylpentansäure; Abkürzungen: Ile (Dreibuchstabencode); I (Einbuchstabencode); ;
Summenformel	C6H13NO2
CAS-Nummer	73-32-5 (L-Isoleucin)
PubChem	6306
ATC-Code	V06
DrugBank	DB00167
Kurzbeschreibung	farbloser Feststoff mit schwachem Geruch
Eigenschaften
Molare Masse	131,18 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Schmelzpunkt	284 °C (Zersetzung, L-Isoleucin)
pKs-Wert	pKCOOH: 2,32 (25 °C, L-Isoleucin); pKNH2: 9,76 (25 °C, L-Isoleucin);
Löslichkeit	löslich in Wasser (40 g·l−1 bei 20 °C, L-Isoleucin)
Sicherheitshinweise
	Bitte die eingeschränkte Gültigkeit der Gefahrstoffkennzeichnung bei Arzneimitteln beachten
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung	keine GHS-Piktogramme
	keine GHS-Piktogramme
H- und P-Sätze	H: keine H-Sätze
	P: keine P-Sätze
	Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Isoleucin, abgekürzt Ile oder I, ist in seiner natürlichen L-Form eine essentielle proteinogene α-Aminosäure.

Da Isoleucin von der Asparaginsäure ableitbar ist, wird es zur Aspartatgruppe gezählt. Es gehört zusammen mit seinen Konstitutionsisomeren Leucin, Norleucin und tert-Leucin zur Stoffgruppe der Leucine.

Geschichte

1901 äußerte der spätere Nobelpreisträger Emil Fischer die Vermutung, dass in der von ihm isolierten Leucinfraktion neben Leucin eine „gleich zusammengesetzte, aber stärker drehende Aminosäure enthalten ist“.^[3] Tatsächlich konnte der deutsche Chemiker Felix Ehrlich 1903 aus der Melasse von Rübenzucker eine zu Leucin isomere Verbindung isolieren, als Isoleucin.^[4] Die Konstitution erkannte Felix Ehrlich 1907 durch weitergehende Untersuchung.^[5]

Vorkommen

Isoleucin ist peptidisch gebunden Bestandteil tierischer und pflanzlicher Proteine. Die folgenden Beispiele beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von Isoleucin am Gesamtprotein angegeben.^[6]

Lebensmittel	Protein	Isoleucin	Anteil
Rindfleisch	21,26 g	0967 mg	4,5 %
Hähnchenbrustfilet	23,09 g	1219 mg	5,3 %
Lachs	20,42 g	0968 mg	4,7 %
Hühnerei	12,58 g	0672 mg	5,3 %
Kuhmilch, 3,7 % Fett	03,28 g	0198 mg	6,0 %
Walnüsse	15,23 g	0625 mg	4,1 %
Weizen-Vollkornmehl	13,70 g	0508 mg	3,7 %
Mais-Vollkornmehl	06,93 g	0248 mg	3,6 %
Reis, ungeschält	07,94 g	0336 mg	4,2 %
Erbsen, getrocknet	24,55 g	1014 mg	4,1 %

Alle diese Nahrungsmittel enthalten praktisch ausschließlich chemisch gebundenes L-Isoleucin als Proteinbestandteil, jedoch in rohem Zustand kein freies L-Isoleucin.

Stereoisomerie

Isoleucin besitzt zwei Stereozentren, somit existieren vier Stereoisomere; in unserer Umwelt spielt jedoch nur das L-Isoleucin als proteinogene Aminosäure eine Rolle und ist physiologisch bedeutsam. Wenn von „Isoleucin“ ohne weiteren Namenszusatz (Deskriptor) gesprochen wird, ist gemeinhin L-Isoleucin gemeint.

Enantiomer zum natürlichen L-Isoleucin ist das D-Isoleucin. L-allo-Isoleucin und dessen Enantiomer D-allo-Isoleucin sind Diastereomere von L-Isoleucin.

Isomere von Isoleucin
Name	L-Isoleucin	D-Isoleucin	L-allo-Isoleucin	D-allo-Isoleucin
Andere Namen	(2S,3S)-2-Amino-3-methylpentansäure (S)-Isoleucin	(2R,3R)-2-Amino-3-methylpentansäure (2R,3R)-2-Amino-3-methylvaleriansäure (R)-Isoleucin	(2S,3R)-2-Amino-3-methylpentansäure	(2R,3S)-2-Amino-3-methylpentansäure
Strukturformel
CAS-Nummer	73-32-5	319-78-8	1509-34-8	1509-35-9
CAS-Nummer	443-79-8 (unspez.)
EG-Nummer	200-798-2	206-269-2	216-142-3	216-143-9
EG-Nummer	207-139-8 (unspez.)
ECHA-Infocard	100.000.726	100.005.701	100.014.675	100.014.676
ECHA-Infocard	100.006.492 (unspez.)
PubChem	6306	76551	99288	94206
PubChem	791 (unspez.)
Wikidata	Q484940	Q27103290	Q27092902	Q27109362
Wikidata	Q27117434 (unspez.)
Schmelzpunkt	Zersetzung: 284 °C^[1]

Eigenschaften

Isoleucin liegt am isoelektrischen Punkt (einem bestimmten pH-Wert) als Zwitterion (inneres Salz) vor, wobei das Proton der Carboxygruppe (–COOH) abdissoziiert ist und die Aminogruppe (–NH₂) protoniert.

Biochemische Bedeutung

Einerseits wird Isoleucin als Baustein für den Proteinaufbau benötigt. Andererseits kann es auch zur Energiegewinnung in Muskelzellen dienen. Das spielt bei proteinreicher Kost eine Rolle oder aber bei längeren Anstrengungen und in Hungerphasen, wenn der Körper auf eigene Reserven zurückgreift. Der Abbau von Isoleucin liefert Acetyl-CoA und Propionyl-CoA.^[8]

Die Einschätzungen des Tagesbedarfs für gesunde Erwachsene reichen, je nach verwendeter Methode, von 7,5 bis 28 mg Isoleucin pro Kilogramm Körpergewicht.^[9] Im menschlichen Organismus kommt Isoleucin fast nur in gebundenem Zustand vor. Die Konzentration von freiem Isoleucin im Blut beträgt rund 7 mg/l, über den Urin werden pro Tag 10 bis 15 mg ausgeschieden.^[10]

Gewinnung

Die vorwiegende Gewinnungsmethode sind Fermentationsprozesse, bei denen glukosehaltige Lösungen mit Zusatz von L-Threonin durch L-Isoleucin produzierende Mikroorganismen umgesetzt werden.^[11]^[12] Hingegen erhält man durch Hydrolyse von Proteinen und nachfolgende Trennoperationen der Hydrolysate zunächst ein Gemisch der natürlichen Aminosäuren L-Leucin und L-Isoleucin. Diese Konstitutionsisomere lassen sich dann z. B. nach einem enzymatischen Verfahren trennen.^[13]

Verwendung

Als Bestandteil von Aminosäure-Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung findet L-Isoleucin, neben anderen Aminosäuren, breite Anwendung in der Humanmedizin. Für Patienten mit gestörter Verdauung wurde eine oral anzuwendende „chemisch definierte Diät“ entwickelt, die L-Isoleucin enthält. In dieser Diät bilden die Aminosäuren die Stickstoffquelle; alle lebensnotwendigen Nährstoffe liegen in chemisch genau definierter Form vor.^[11]

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Valin-, Leucin- und Isoleucin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

Wiktionary: Isoleucin – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen

Einzelnachweise

↑ ^1,0 ^1,1 ^1,2 ^1,3 ^1,4 ^1,5 Eintrag zu L-Isoleucin in der GESTIS-Stoffdatenbank des IFA, abgerufen am 5. Februar 2018 (JavaScript erforderlich).
↑ ^2,0 ^2,1 Hans Beyer, Wolfgang Walter: Lehrbuch der Organischen Chemie. Hirzel Verlag, Stuttgart 1991, ISBN 3-7776-0485-2, S. 823.
↑ S. Hansen: Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois. (Memento vom 15. Juni 2016 im Internet Archive) (PDF) Berlin 2015.
↑ F. Ehrlich: Ueber das natürliche Isomere des Leucins. In: Ber Deutschen Chem Ges, Band 37, S. 1809–1840 (1904), doi:10.1002/cber.19040370295.
↑ F. Ehrlich: Ueber das natürliche Isomere des Leucins. Konstitution und Synthese des Isoleucins. In: Ber Deutschen Chem Ges, Band 40(2), S. 2538–2562 (1907), doi:10.1002/cber.190704002181.
↑ Nährstoffdatenbank des US-Landwirtschaftsministeriums, 21. Auflage.
↑ Bernd Hoppe, Jürgen Martens: Aminosäuren – Herstellung und Gewinnung. In: Chemie in unserer Zeit, 1984, 18, S. 73–86.
↑ J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemie. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier, München 2007; S. 735, 746; ISBN 978-3-8274-1800-5.
↑ A. V. Kurpad, M. M. Regan, T. Raj, J. V. Gnanou: Branched-chain amino acid requirements in healthy adult human subjects. In: J. Nutr., 2006, 136 (1 Suppl), S. 256S–263S, PMID 16365094.
↑ Roche Lexikon Medizin. 5. Auflage. Urban & Fischer Verlag, Elsevier, München 2003, ISBN 978-3-437-15150-7.
↑ ^11,0 ^11,1 Yoshiharu Izumi, Ichiro Chibata und Tamio Itoh: Herstellung und Verwendung von Aminosäuren. In: Angewandte Chemie, 1987, 90, S. 187–194. Angewandte Chemie International Edition in English, 1978, 17, S. 176–183.
↑ Hitoshi Enei, Kenzo Yokozeki, Kunihiko Akashi: Recent Progress in Microbial Production of Amino Acids. Gordon & Breach Science Publishers, 1989, ISBN 978-2-88124-324-0, S. 61.
↑ Jürgen Martens, Horst Weigel: Enzymatic Separation of L-Leucine and L-Isoleucine. In: Liebigs Annalen der Chemie, 1983, S. 2052–2054.

Proteinogene Aminosäuren

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[GESTIS-1] 1,0 ^1,1 ^1,2 ^1,3 ^1,4 ^1,5 Eintrag zu L-Isoleucin in der GESTIS-Stoffdatenbank des IFA, abgerufen am 5. Februar 2018 (JavaScript erforderlich).

[Beyer.2FWalter-2] 2,0 ^2,1 Hans Beyer, Wolfgang Walter: Lehrbuch der Organischen Chemie. Hirzel Verlag, Stuttgart 1991, ISBN 3-7776-0485-2, S. 823.

[3] S. Hansen: Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois. (Memento vom 15. Juni 2016 im Internet Archive) (PDF) Berlin 2015.

[4] F. Ehrlich: Ueber das natürliche Isomere des Leucins. In: Ber Deutschen Chem Ges, Band 37, S. 1809–1840 (1904), doi:10.1002/cber.19040370295.

[5] F. Ehrlich: Ueber das natürliche Isomere des Leucins. Konstitution und Synthese des Isoleucins. In: Ber Deutschen Chem Ges, Band 40(2), S. 2538–2562 (1907), doi:10.1002/cber.190704002181.

[6] Nährstoffdatenbank des US-Landwirtschaftsministeriums, 21. Auflage.

[Hoppe-7] Bernd Hoppe, Jürgen Martens: Aminosäuren – Herstellung und Gewinnung. In: Chemie in unserer Zeit, 1984, 18, S. 73–86.

[8] J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemie. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier, München 2007; S. 735, 746; ISBN 978-3-8274-1800-5.

[9] A. V. Kurpad, M. M. Regan, T. Raj, J. V. Gnanou: Branched-chain amino acid requirements in healthy adult human subjects. In: J. Nutr., 2006, 136 (1 Suppl), S. 256S–263S, PMID 16365094.

[10] Roche Lexikon Medizin. 5. Auflage. Urban & Fischer Verlag, Elsevier, München 2003, ISBN 978-3-437-15150-7.

[Izumi-11] 11,0 ^11,1 Yoshiharu Izumi, Ichiro Chibata und Tamio Itoh: Herstellung und Verwendung von Aminosäuren. In: Angewandte Chemie, 1987, 90, S. 187–194. Angewandte Chemie International Edition in English, 1978, 17, S. 176–183.

[Hitoshi-12] Hitoshi Enei, Kenzo Yokozeki, Kunihiko Akashi: Recent Progress in Microbial Production of Amino Acids. Gordon & Breach Science Publishers, 1989, ISBN 978-2-88124-324-0, S. 61.

[L_Annalen-13] Jürgen Martens, Horst Weigel: Enzymatic Separation of L-Leucine and L-Isoleucine. In: Liebigs Annalen der Chemie, 1983, S. 2052–2054.

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